Caspase 9
| Caspase 9 | |||||||||||||||||||
 Structure d'une caspase 9 humaine (PDBÂ 1JXQ[1]) | |||||||||||||||||||
| Caractéristiques générales | |||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Symbole | CASP9 | ||||||||||||||||||
| N° EC | 3.4.22.62 | ||||||||||||||||||
| Homo sapiens | |||||||||||||||||||
| Locus | 1p36.21 | ||||||||||||||||||
| Masse moléculaire | 46 281 Da[2] | ||||||||||||||||||
| Nombre de résidus | 416 acides aminés[2] | ||||||||||||||||||
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | |||||||||||||||||||
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| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La caspase 9 est une protéase à cystéine de la famille des caspases (de l'anglais cysteine-dependent aspartate-directed proteases). Elle est codée chez l'homme par le gÚne CASP9, situé sur le chromosome 1. Des orthologues de CASP9 ont été identifiés chez tous les mammifÚre pour lesquels on dispose de données génomiques complÚtes. Des orthologues spécifiques ont également été relevés chez les oiseaux, les sauriens, les lissamphibiens et les téléostéens.
Cette enzyme clive les chaĂźnes polypeptidiques au niveau de sĂ©quences comportant obligatoirement un rĂ©sidu d'aspartate en P1 et de prĂ©fĂ©rence un rĂ©sidu d'histidine en P2, la sĂ©quence idĂ©ale Ă©tant LeuâGlyâHisâAsp-|-Xaa. Elle a Ă©tĂ© associĂ©e Ă la voie d'apoptose mitochondriale. L'activation des kinases de stress SAPK/JNK (en) provoquent la libĂ©ration de cytochrome c hors des mitochondries et l'activation de la protĂ©ine Apaf-1 de l'apoptosome, qui clive la proenzyme de la caspase 9 pour donner la forme active de cette derniĂšre.
La caspase 9 clive ensuite la procaspase 3 et la procaspase 7, qui clivent à leur tour diverses cibles cellulaires, dont la poly(ADP-ribose) polymérase.
Notes et références
[modifier | modifier le code]- â (en) Martin Renatus, Henning R. Stennicke, Fiona L. Scott, Robert C. Liddington et Guy S. Salvesen, « Dimer formation drives the activation of the cell death protease caspase 9 », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 98, no 25,â , p. 14250-14255 (PMID 11734640, PMCID 64668, DOI 10.1073/pnas.231465798, lire en ligne)
- 1 2 Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gÚne, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
